אל תאכלו יותר מדי: איך ארכיאה מחליפה את מתג ספיגת החנקן

פרסומת
X-ray_Promo1


חיים לא אפשריים בלי חנקן. ישנן דרכים רבות עבור אורגניזמים לרכוש חנקן. לדוגמה, בני אדם אוכלים חלבונים בגלל תכולת החנקן הגבוהה שלהם. רוב המיקרואורגניזמים קולטים חנקן מסביבתם בצורה של אמוניה (NH3). מכיוון שתהליך זה צורך אנרגיה סלולרית – שהיא בדרך כלל נדירה – יש לווסת אותו בצורה הדוקה. צוות של מדענים סביב טריסטן וגנר ממכון מקס פלנק למיקרוביולוגיה ימית בברמן, גרמניה, חקר כעת את הרגולציה הזו בקבוצה שלא נחקרה לא מעט של מיקרואורגניזמים: הארכאה.

פרסומת

ארכיאה וחיידקים עשויים להיות דומים בדרך כלל בגודלם ובצורתם אך שייכים לשתי ממלכות שונות. ויסות ספיגת החנקן בחיידקים נחקר היטב ומורכב מאוד. לשם השוואה, מעט ידוע על התהליך בארכיאה. "לכן, יצאנו לחקור כיצד החיידקים הלא נחקרים הללו מנהלים את הרגולציה הזו", אומרת הסופרת הראשונה מארי קרוליין מולר. יחד עם מדענים מאוניברסיטת רדבוד בהולנד, הם חקרו את האנזים הטמיע חנקן משתי ארכיאות יוצרות מתאן. תוצאותיהם מתפרסמות כעת בכתב העת ביולוגיה של תקשורת.

מתג מולקולרי אחד, שתי דרכים להחליף אותו

בניסויים שלהם, המדענים השתמשו בשתי ארכיאות המייצרות מתאן מסביבות שונות מאוד: Methanothermococcus thermolithotrophicus מגיע ממשקעים במפרץ נאפולי, ו Metthermicoccus shengliensis, נובע משדה נפט בסין.

"בעוד שהאורגניזמים שנחקרו דומים בדרך כלל, מצאנו שהם שונים להפליא בכל הנוגע לוויסות ספיגת החנקן", מסביר מולר. הם מסתמכים על אותו אנזים כדי להשיג את החנקן שלהם אבל מפעילים את מתג ההפעלה/כיבוי בצורה שונה.

ראשית, החוקרים טיהרו את הגלוטמין סינתאז – האנזים האחראי לספיגה תלויה באנרגיה של חנקן – משני האורגניזמים ובדקו את פעילותו. שם, הם פגשו את ההפתעה הראשונה שלהם: בעוד האנזים מ M. shengliensis היה פעיל כצפוי, זה מ M. thermolithotrophicus לא היה. ברור ששני האורגניזמים השתמשו באותו אנזים לספיגת חנקן אך ויסתו אותו בצורה שונה — כלומר היו להם דרכים שונות להפעיל ולכבות אותו. מה היה הטריגר? החוקרים החליטו לנסות את 2-oxoglutarate, אשר הוכח כמגביר את הפעילות של גלוטמין סינתטאז בחלק מהארכאיות. ואכן, זה עבד. "התרגשתי מאוד כשראיתי את התוצאה הזו", אומר מולר. "מצאנו דרך להפעיל את המתג לפעילות האנזים M. thermolithotrophicus, ואפילו הצלחנו לווסת אותו על ידי מניפולציה של ריכוז ה-2-אוקסוגלוטרט: כשהתא זקוק לחנקן, רמות ה-2-אוקסוגלוטרט עולות ומפעילות את הגלוטמין סינתזה. עם זאת, כאשר לתא יש מספיק חנקן, רמות ה-2-אוקסוגלוטרט יורדות לריכוז שאינו מספיק לשמירה על פעיל האנזים, ומונע הטמעת חנקן. לפיכך, אין אנרגיה מבוזבזת כאשר התא מסופק היטב בחנקן".

בנוסף, המדענים גילו כי M. shengliensis האנזים מושבת על ידי גלוטמין, המולקולה הנושאת את החנקן בתא. אסטרטגיה זו כבר נמצאה בכמה חיידקים. בניגוד, M. thermolithotrophicus אינו רגיש לגלוטמין, מה שממחיש שוב סוג שונה מאוד של ויסות בין שני החיידקים.

חיידקים קרובים, מנגנונים שונים

לאחר מכן, המדענים רצו לגלות כיצד ה-2-oxoglutarate מצליח להפעיל את מתג קליטת החנקן ב M. thermolithotrophicus. באמצעות קריסטלוגרפיה בקרני רנטגן, באמצעות קרינת סינכרוטרון, הם קבעו את המבנה התלת-ממדי של האנזים, שהיה צריך להתגבש מראש, עם ובלי 2-אוקסוגלוטרט מחובר אליו. יתר על כן, הם השוו אותו לאורגניזם שנחקר אחר, M. shengliensis. ב M. thermolithotrophicus, ה-2-oxoglutarate נקשר בכיס הרחק מהאתר הפעיל בו מתרחשת התגובה. קישור 2-אוקסוגלוטרט עיצב מחדש את האנזים כדי לאמץ את הצורה הפעילה. עם זאת, ה-2-oxoglutarate אינו יכול להיקשר אליו M. shengliensis´ אנזים, מה שמסביר מדוע הוא אינו מגיב ל-2-oxoglutarate. "כעת אנו יכולים לתאר בפירוט רב כיצד פועל מתג 2-אוקסוגלוטרט ואילו אנזימים יהיו רגישים אליו", אומר מולר.

"אפילו חיידקים קרובים, כמו הארכאה האחת המייצרת מתאן, הנדסו דרכים שונות להסדיר את הטמעת החנקן", מסכם וגנר. "יש יופי ברשת הרגולטורית הזו שעברה מלוטש על ידי האבולוציה כדי לתת מענה ספציפי ומהיר לצורכי התא. ניתן לצפות להפתעות נוספות: ככל הנראה, מערכות רגולטוריות בלתי צפויות אחרות מחכות להתגלות", מסכם וגנר.



קישור לכתבת המקור – 2024-01-22 21:44:29

Facebook
Twitter
LinkedIn
Telegram
WhatsApp
Email
פרסומת
X-ray_Promo1

עוד מתחומי האתר